Tema 3
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Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos, el de las proteínas fibrosas y las proteínas globulares. Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcinar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
| Las queratinas son las proteínas más abundantes del del pelo y las uñas y forman parte de la piel de los animales. Las alfa-queratinas son miembros de las proteínas filalentosas intermedias, que realizan un función estructural muy importante en el el nucleo, citoplasma y superficie de muchos tipos celulares. La estructura típica de las queratinas es la siguiente: las moléculas individuales poseen largos fragmentos (aprox. 300 residuos) estructurados en forma de alfa-hélice. Un par de hélices se enrollan entre si para formar la estructura de ovillo enrollado a izquierdas; dos ovillos enrollados vuelven a unirse para formar una protofibrilla de cuatro moléculas; finalmente, ocho protofibrillas se unen para formar una microfibrilla, que es la base de la estructura del pelo. Las microfibrillas son elásticas y flexibles. | ) |
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Las alfa-queratinas presentan un mayor porcentaje de cisteínas
que otras proteínas, con lo que se pueden establecer puentes disulfuros
entre las distintas estructuras helicoidales, lo que da mayor rigidez a
las microfibrillas. Mediante la aplicación de agentes reductores y de calor húmedo se puede cambiar el patrón de enlaces disulfuro entre las distitas cadenas polipeptídicas. Aplicando agentes oxidantes, una vez que el cabello se ha moldeado según la forma deseada, se consigue que se estableza un patrón de puentes disulfuro diferente y el cabello queda ondulado de modo "permanente". |
Pauling y Corey postularon su modelo de hoja beta tras analizar los datos de difracción de rayos X de la fibroína de la seda, proteína formada por hojas beta antiparalelas ordenadas. La mayoría de estas proteínas están formadas por repeticiones de la secuencia:
-[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]n-
| Dado que los residuos de las cadena laterales se disponen alternativamente a uno y otro lado de la cadena polipeptídica, los hidrógenos de la glicina se situarían a un lado de la cadena y los grupos metilo e hidroximetilo, de la alanina y serina, se situarían al otro lado de la cadena permitiendo un estrecho empaquetamiento de las cadenas. La flexibilidad de la fibroína de la seda se debe a que las cadenas se mantienen unidad solo por fuerzas de van der Waals entre las cadenas laterales. | ) |
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El colágeno es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y los dientes. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropocolágeno Cada cadena del tropocolágeno, de unos 1000 residuos de longitud, está formado por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación. Las tres cadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del colágeno es extraordinariamente regular. Prácticamente cada tres residuos contiene una glicina, también presenta una mayor proporcion de prolina que el resto de las proteínas. Otra caracteristica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina, aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas. Los residuos de glicina se situan en la zona del tropocolágeno donde las tres hélices se encuentran más cerca, lo que hace que sea este aminoácido el único que no presente impedimentos estéricos en dicha posición. |
| Las moléculas de tropocolágeno se empaquetan juntas según se muestra en la figura. Esta disposición proporciana una notable resistencia que se ve favorecida por la aparición de enlaces cruzados entre residuos de lisína de moléculas de tropocolágeno adyacentes. La formación de estos enlaces cruzados es un proceso que dura durante toda la vida lo cual favorece la perdida de elasticidad del colágeno en las personas mayores. | ) |
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Última actualización:
16-May-2005
Comentarios y sugerencias: José
Luis Urdiales